2021/4/21 ｱﾒﾘｶ合衆国・ﾛｰﾚﾝｽﾊﾞｰｸﾚｰ国立研究所(LBNL)
・ LBNL とカリフォルニア大学バークレー校(UC Berkeley)が、酵素の働きによる堆肥化が可能な生分解性プラスチックを開発。
・ 現在の生分解性プラスチックは、植物ベースのポリ乳酸(PLA)と生分解性ポリエステルのポリカプロラクトン(PCL)（細胞工学等のバイオ医療アプリケーションで使用される）の 2 種類。）これらはプラスチックフィルム等の使い捨てプラスチックとの区別ができないため、大部分が埋め立て処理されている。
・ これらのプラスチックはまた、有機廃棄物施設での分解に長期間を要し、分解後に有機廃棄物を汚染する。一般的なプラスチックに比べて強度が劣り、重量のあるものは取り扱えない。長時間の分解後には微細化されたプラスチック（マイクロプラスチック）が残り、海洋、動物や人間への影響が懸念される。
・ 本研究では、プラスチックを生分解する酵素をナノレベルで閉じ込め、活性化されるまで休止状態を維持するプラスチックを設計。微量のバークホリデリア・セパシアリパーゼ(Burkholderia cepacian lipase: :BC-lipase)およびプロテイナーゼ K を PLA と PCL のプラチック材料に埋め込み、さらに酵素を保護する 4 モノマー・ランダム・ヘテロポリマー (RHP)を添加して酵素をナノレベルに分散させた。
・ これらの酵素が埋め込まれたプラスチックでは、一般的な水道水や標準的な堆肥において数日から数週間でモノマーに分解されることを確認。また、ポリマー鎖のモノマーへの変換に BC-lipase がポリマー鎖の端を掴むタイミングを制御することで、湯や堆肥による分解の誘発まで材料の状態を維持することがわかった。
・ さらに、BC-lipase がランダムに混入している状態よりも、ナノレベルで分散している場合（PCL のブロックで重量 0.02%）に限り酵素が無駄なく作用し、このような働きが有効であることを発見した。
・ 工業用酵素はキログラム当たり約 10 ドルと高価だが、新設計で使用する酵素は微量なため樹脂の生産における追加コストは数セントのみで、材料は 7 ヶ月超の保存が可能。新設計は硬く強固なものから柔らかくフレキシブルなプラスチックに有効なであるため、最も多く使用されているポリオレフィン系のプラスチックへの応用を検討している。
・ 本技術は UC Barkeley の特許事務所を通じ、特許出願済み。同大学のスタートアップ、Intropic Materials が同技術の研究をさらに進める。
・ 本研究は、米国エネルギー省(DOE)の科学局が支援した。また、DOE の Laboratory Directed Research and Development(LDRD)プログラムおよび米国国防総省(DoD)が追加支援を提供した。
URL: https://newscenter.lbl.gov/2021/04/21/compostable-plastic-nature/
＜NEDO海外技術情報より＞
（関連情報)
Nature 掲載論文(アブストラクトのみ：全文は有料)
Near-complete depolymerization of polyesters with nano-dispersed enzymes
URL: https://www.nature.com/articles/s41586-021-03408-3
Abstract
Successfully interfacing enzymes and biomachinery with polymers affords on-demand modification and/or programmable degradation during the manufacture, utilization and disposal of plastics, but requires controlled biocatalysis in solid matrices with macromolecular substrates1,2,3,4,5,6,7. Embedding enzyme microparticles speeds up polyester degradation, but compromises host properties and unintentionally accelerates the formation of microplastics with partial polymer degradation6,8,9. Here we show that by nanoscopically dispersing enzymes with deep active sites, semi-crystalline polyesters can be degraded primarily via chain-end-mediated processive depolymerization with programmable latency and material integrity, akin to polyadenylation-induced messenger RNA decay10. It is also feasible to achieve processivity with enzymes that have surface-exposed active sites by engineering enzyme–protectant–polymer complexes. Poly(caprolactone) and poly(lactic acid) containing less than 2 weight per cent enzymes are depolymerized in days, with up to 98 per cent polymer-to-small-molecule conversion in standard soil composts and household tap water, completely eliminating current needs to separate and landfill their products in compost facilities. Furthermore, oxidases embedded in polyolefins retain their activities. However, hydrocarbon polymers do not closely associate with enzymes, as their polyester counterparts do, and the reactive radicals that are generated cannot chemically modify the macromolecular host. This study provides molecular guidance towards enzyme–polymer pairing and the selection of enzyme protectants to modulate substrate selectivity and optimize biocatalytic pathways. The results also highlight the need for in-depth research in solid-state enzymology, especially in multi-step enzymatic cascades, to tackle chemically dormant substrates without creating secondary environmental contamination and/or biosafety concerns.
