2022-05-31 ｱﾒﾘｶ合衆国・パシフィックノースウェスト国立研究所(PNNL)
・ PNNL とワシントン州立大学(WSU)が、天然のペルオキシダーゼの働きを模倣してリグニンを分解する人工酵素を開発。
・ 地球上で 2 番目に豊富に存在する再生可能な炭素源のリグニンは、あらゆる維管束植物で細胞壁を構成して植物や野菜に強さを付与し、樹木では重量の 20～35%を占める。空気に触れると黄色に変色するため上質紙の製造では取り除かれ、非効率的な燃焼処理により燃料や電力として利用されている。
・ 新人工酵素は、リグニンを効率的に分解してバイオ燃料や化学製品に利用できる化合物を生成する。森林でキノコに覆われた丸太のリグニンを分解する腐朽菌やバクテリアの天然の酵素は、高温の熱利用や生成物質よりも多くエネルギーを消費する化学的手法に比べ、環境負荷の低いプロセスを提供する。
・ ただし、産業プロセスでの天然の酵素の利用では、時間がかかり高コストとなる。微生物から実用レベルの量の酵素を生成することは難しく、分離に成功しても極めて脆弱で不安定となる。本研究では、リグニン分解酵素の利用における課題と障壁の理解により、生物を模倣した酵素設計の見識を獲得した。
・ 新人工酵素は、天然の酵素の活性部位を取り囲むペプチドをタンパク質に似た分子のペプトイドに置き換えたもの。ペプトイドがナノ結晶のチューブやシートに自己組織化し、天然の酵素では得られない高密度の活性部位を作る。
・ 天然の酵素に比べて飛躍的に安定して効果的で、天然の酵素では耐えられない 60℃の高い温度でも作用する。環境に優しいアプローチを通じて価値ある製品へのリグニンの転換を可能にする重要な一歩となる。
・ 新人工酵素のさらなる改善で収率の向上やより選択的な化学物質の生成を可能にすれば、産業規模へのスケールアップの可能性も期待できる。特に、航空機燃料やバイオベース材料用の再生可能な物質生成の新たな経路を提供する。
・ 本研究は、ワシントン州の Joint Center for Aerospace Technology and Innovation(航空機産業の革新的技術開発における産学研究協力支援プログラム)およびワシントン大学の Energy Frontier Research Center の Center for the Science of Synthesis Across Scales の一環として米国エネルギー省(DOE) 科学局 基礎エネルギー科学局(BES)が資金を提供した。また、米国立科学財団(NSF)と米国農務省(USDA) 食品・農業研究所(NIFA)が追加支援を提供した。
URL: https://www.pnnl.gov/news-media/new-artificial-enzyme-breaks-down-tough-woody-lignin
＜NEDO海外技術情報より
関連情報
Nature Communications 掲載論文(フルテキスト）
Highly stable and tunable peptoid/hemin enzymatic mimetics with natural peroxidase-like activities
URL: https://www.nature.com/articles/s41467-022-30285-9
Abstract
Developing tunable and stable peroxidase mimetics with high catalytic efficiency provides a promising opportunity to improve and expand enzymatic catalysis in lignin depolymerization. A class of peptoid-based peroxidase mimetics with tunable catalytic activity and high stability is developed by constructing peptoids and hemins into self-assembled crystalline nanomaterials. By varying peptoid side chain chemistry to tailor the microenvironment of active sites, these self-assembled peptoid/hemin nanomaterials (Pep/hemin) exhibit highly modulable catalytic activities toward two lignin model substrates 2,2-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) and 3,3’,5,5’-tetramethylbenzidine. Among them, a Pep/hemin complex containing the pyridyl side chain showed the best catalytic efficiency (Vmax/Km = 5.81 × 10−3 s−1). These Pep/hemin catalysts are highly stable; kinetics studies suggest that they follow a peroxidase-like mechanism. Moreover, they exhibit a high efficacy on depolymerization of a biorefinery lignin. Because Pep/hemin catalysts are highly robust and tunable, we expect that they offer tremendous opportunities for lignin valorization to high value products.
